نيتروجيناز

النيتروجيناز; Nitrogenase
Identifiers
EC number	1.18.6.1
CAS number	9013-04-1
Databases
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBsum
Search
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

النيتروجيناز ( EC ^1.18.6.1 EC ^1.19.6.1 )، هي انزيمات تنتجها بعض أنواع البكتريا، مثل البكتريا الزرقاء (العتائق الزرقاء-الخضراء). هذه الانزيمات مسئولة عن اختزال النيتروجين (N₂) إلى الأمونيا (NH₃). النيتروجيناز هي فصيلة الانزيمات الوحيدة المعروفة التي تحفز هذا التفاعل، والذي يعتبر المستوى الأساسية في عملية تثبيت النيتروجين. تثبيت النيتروجين مطلوب لجميع أشكال الحياة، حيث يعتبر النيتروجين أساسياً للتخليق الحيوي للجزيئات (النيوكليوتايدات، الأحماض الأمينية) التي تخلق النباتات، الحيوانات والعضيات الأخرى.

الهجريب

للتكوين المتوازن للأمويا من الهيدروجين والنيتروجين الجزيئي حرارة تفاعل سلبية بشكل عام( ${\displaystyle \Delta H^{0 =-45.2\ \mathrm {kJ \,\mathrm {mol^{-1 \;\mathrm {NH_{3$

يتكون مركب النيتروجيناز من پروتينين:

The homodimeric Fe protein، ريدوكتاز ذوقدرة اختزال عالية والمسئول عن توريد الإلكترونات.
The heterotetrameric MoFe protein، نيتروجيناز يستخدم الإلكترونيات الموردة لاختزال N₂ إلى NH₃.

هجريب FeMo cofactor يوضع مواضع ارتباط النيتروجيناز.

الآلية

Figure 1: Nitrogenase with key catalytic sites highlighted. There are two sets of catalytic sites within each nitrogenase enzyme.

Figure 2: Nitrogenase with one set of metal clusters magnified. Electrons travel from the Fe-S cluster (yellow) to the P cluster (red), and end at the FeMo-co (orange).

الآلية العامة

شكل 3: مواقع التحفيز المحورية داخل النيتروجيناز. الذرات ملونة بالعناصر. أعلى الشكل: Fe-S Cluster المنتصف: P Cluster Bottom: FeMo-co

N₂ +ثمانية H⁺ +ثمانية e⁻ + 16 MgATP → 2 NH₃ + H₂ + 16 MgADP + 16 P_i (1)

N₂ + 14 H⁺ + 12 e⁻ + 40 MgATP → 2 NH₄ + ثلاثة H₂ + 40 MgADP + 40 P_i (2)

نموذج Lowe-Thorneley الحركي

وسائط E₀ through E₄

شكل 4: نموذج Lowe-Thorneley الحركي لاختزال النيتروجين إلى أمونيا بواسطة النيتروجيناز.

المسارات المتناوبة والبعيدة لتثبيت النيتروجين

شكل 5: المسارات الآلية المتناوبة والبعيدة لتثبيت النيتروجين في النيتروجيناز.

آلية ربط MgATP

تفاصيل آلية أخرى

تفاعلات غير محددة

HC≡CH →

=O → N₂ + H₂O

→ N₂ + NH₃

→ , NH₃, , H₂C=CH₂ (CH₃NH₂)

N≡C–R → RCH₃ + NH₃

C≡N–R → CH₄, H₃C–CH₃, H₂C=CH₂, , , RNH₂

O=C=S → CO + S

O=C=O → CO + H₂O

→ H₂S + HCN

→ H₂O + HCN, CO + NH₃

العضيات التي تخلق النيتروجيناز

هناك نوعان من البكتريا التي تخلق النيتروجيناز وهي مطلوبة لتثبيت النيتروجين. وهي:

البكتريا حرة المعيشة (غير-تكافلية)، ومن أمثلتها:
- البكتريا الزرقاء (العتائق الزرقاء-الخضراء)
- الخضربيات
- Azotobacter
البكترية الاعتمادية (التكافلية)، ومن أمثلتها:
- المستجذرة، المرتبطة بالنباتات البقولية
- السپيرليوم، المرتبطة بحشائش الحبوب
- الفرانكيا

المشابه مع الپروتينات الأخرى

معيار نشاط النيتروجيناز

انظر أيضاً

تثبيت النيتروجين

المصادر

^ Modak JM (2002). "Haber Process for Ammonia Synthesis". Resonance. 7: 69–77. doi:10.1007/bf02836187.
^ خطأ استشهاد: وسم <ref> غير سليم؛ لا نص تم توفيره للمراجع المسماة Hoffman_2014
^ Sippel D, Einsle O (2017-07-10). "The structure of vanadium nitrogenase reveals an unusual bridging ligand". Nature Chemical Biology. 13: 956–960. doi:10.1038/nchembio.2428.
^ Seefeldt LC, Rasche ME, Ensign SA (April 1995). "Carbonyl sulfide and carbon dioxide as new substrates, and carbon disulfide as a new inhibitor, of nitrogenase". Biochemistry. 34 (16): 5382–9. doi:10.1021/bi00016a009. PMID 7727396.
^ Rasche ME, Seefeldt LC (July 1997). "Reduction of thiocyanate, cyanate, and carbon disulfide by nitrogenase: kinetic characterization and EPR spectroscopic analysis". Biochemistry. 36 (28): 8574–85. doi:10.1021/bi970217e. PMID 9214303.

قراءات إضافية

Zumft WG, Mortenson LE (March 1975). "The nitrogen-fixing complex of bacteria". Biochimica et Biophysica Acta. 416 (1): 1–52. doi:10.1016/0304-4173(75)90012-9. PMID 164247.