PDIA2

PDIA2
المعهدات
الأسماء المستعارة	PDIA2, PDA2, PDI, PDIP, PDIR, protein disulfide isomerase family A member 2
معهدات خارجية	الوراثة المندلية البشرية عبر الإنترنت 608012 MGI: MGI:1916441 HomoloGene: 55994 GeneCards: 64714
فهم الوجود الجيني
الوظيفة الجزيئية	• disulfide oxidoreductase activity; • steroid binding; • ‏GO:0001948 ربط بروتيني; • peptidyl-proline 4-dioxygenase activity; • isomerase activity; • lipid binding; • protein disulfide isomerase activity; • peptide disulfide oxidoreductase activity;
المكونات الخلوية	• endoplasmic reticulum lumen; • شبكة إندوبلازمية;
العمليات الحيوية	• protein retention in ER lumen; • protein folding in endoplasmic reticulum; • طي البروتين; • regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; • cell redox homeostasis; • response to endoplasmic reticulum stress; • oxidation-reduction process; • peptidyl-proline hydroxylation;
	المصادر:Amigo / QuickGO
أورثولوج
	Q13087
	D3Z6P0
	NM_006849
	‏XM_006524872 NM_001081070، ‏XM_006524872
	NP_006840
	‏XP_006524935 NP_001074539، ‏XP_006524935
	ويكي بيانات
اعرض/عدّل إنسان	اعرض/عدّل فأر

PDIA2‏ (Protein disulfide isomerase family A member 2) هوَ بروتين يُشَفر بواسطة جين PDIA2 في الإنسان.

الوظيفة

هذا القسم فارغ أوغير مكتمل، ساهم بتحريره.

الأهمية السريرية

هذا القسم فارغ أوغير مكتمل، ساهم بتحريره.

المراجع

^ "Entrez Gene: Protein disulfide isomerase family A member 2". مؤرشف من الأصل فيعشرة أكتوبر 2014. اطلع عليه بتاريخ 20 ديسمبر 2017.

قراءة متعمقة

VanderWaal RP, Spitz DR, Griffith CL, Higashikubo R, Roti Roti JL (2002). "Evidence that protein disulfide isomerase (PDI) is involved in DNA-nuclear matrix anchoring". J. Cell. Biochem. 85 (4): 689–702. doi:10.1002/jcb.10169. PMID 11968009.
Ko HS, Uehara T, Nomura Y (2002). "Role of ubiquilin associated with protein-disulfide isomerase in the endoplasmic reticulum in stress-induced apoptotic cell death". J. Biol. Chem. 277 (38): 35386–92. doi:10.1074/jbc.M203412200. PMID 12095988.
Lumb RA, Bulleid NJ (2002). "Is protein disulfide isomerase a redox-dependent molecular chaperone?". EMBO J. 21 (24): 6763–70. PMC 139105. PMID 12485997.
Clissold PM, Bicknell R (2003). "The thioredoxin-like fold: hidden domains in protein disulfide isomerases and other chaperone proteins". BioEssays. 25 (6): 603–11. doi:10.1002/bies.10287. PMID 12766950.
Pirneskoski A, Klappa P, Lobell M, Williamson RA, Byrne L, Alanen HI, Salo KE, Kivirikko KI, Freedman RB, Ruddock LW (2004). "Molecular characterization of the principal substrate binding site of the ubiquitous folding catalyst protein disulfide isomerase". J. Biol. Chem. 279 (11): 10374–81. doi:10.1074/jbc.M312193200. PMID 14684740.
Spooner RA, Watson PD, Marsden CJ, Smith DC, Moore KA, Cook JP, Lord JM, Roberts LM (2004). "Protein disulphide-isomerase reduces ricin to its A and B chains in the endoplasmic reticulum". Biochem. J. 383 (Pt 2): 285–93. doi:10.1042/BJ20040742. PMC 1134069. PMID 15225124.
Li SJ, Hong XG, Shi YY, Li H, Wang CC (2006). "Annular arrangement and collaborative actions of four domains of protein-disulfide isomerase: a small angle X-ray scattering study in solution". J. Biol. Chem. 281 (10): 6581–8. doi:10.1074/jbc.M508422200. PMID 16407203.
Otsu M, Bertoli G, Fagioli C, Guerini-Rocco E, Nerini-Molteni S, Ruffato E, Sitia R (2006). "Dynamic retention of Ero1alpha and Ero1beta in the endoplasmic reticulum by interactions with PDI and ERp44". Antioxid. Redox Signal. 8 (3–4): 274–82. doi:10.1089/ars.2006.8.274. PMID 16677073.
Park B, Lee S, Kim E, Cho K, Riddell SR, Cho S, Ahn K (2006). "Redox regulation facilitates optimal peptide selection by MHC class I during antigen processing". Cell. 127 (2): 369–82. doi:10.1016/j.cell.2006.08.041. PMID 17055437.