بريميز
عودة للموسوعةإن الحمض النووي بريميز هوتعبير عن إنزيم من فئة RNAP المساهم في تضاعف الحمض النووي.
يحفز انزيم البريميز على التآلف المؤقت بين شرائح الحمض النووي الريبي (يطلق عليه الحمض النووي التمهيدي) لتهيئة نطقب الحمض النوويss ، ولإنزيم البريمز دورهام في تناسخ الحمض النووي لأنه لايوجد أحماض نووية مبلمرة تستطيع حتى تؤلف بين شرائح الحمض النووي بدون تدخل الحمض النووي التمهيدي(من اجل هجريب مؤقت).
وظائفه
يرتبط البريميز بإنزيم الحمض النووي الهيليكاز هيليكاز في البكتيريا مكوناً مركباً يطلق عليه بريموسم primosome ، ينشط البريمز بتفاعله مع الهيليكاز مكوناً الحمض النووي التمهيدي المؤقت بطول 1 +- 11 نيكلوتيد حيث يمكن للنيوكليوتيدات الجديدة حتى تضاف بواسطة الحمض النووي بوليميراز بوليميراز. . تتمد شرائح الحمض النووي التمهيدي بواسطة إنزيم الحمض النووي بوليميراز ثم تتجمع عن طريق إنزيم البريميز ثم يكوّن البوليميراز مركب البروتين مع وحدتين من البريميز لتشكيل مركب الفا بوليميريز والبريمز، ويعد البريمز من أبطأ وأخطر أنزيمات البوليميراز ، حيث يستطيع البريميز في الكائنات الحية مثل بكتيريا اي كولاي E.coli تشكيل حوالي 2000 حتي 3000 بريمز بمعدل واحد في الثانية. . ويقوم البريميز أيضاً بدور الحامي لمنع الخيوط العالية من مجاوزة الخيوط العالقة عن طريق إيقاف التناسخ ، وتبدأ المستوى الفاصلة في البريميز عندما يتشكل أول رابطة لفوسفات ثنائي الأستر مع الحمض النووي ss ، ولقد تم تحديد هيكل من الكريستال للبريميز في بكتيريا اي كولاي متضمناً بروتين DnaG في عام 2000. يشبه مركب البريميز وDnaG شكل الكاجوويحتوي على ثلاثة فروع. يشكل الفرع الأوسط التوبريم toprim والمتكون من خليط من خمسة صفائح بيتا وستة حلزات ألفا. ويستخدم التوبريم في سن القوانين والمعادن ويستخدم البريميز مجال الفوسفات ثنائي الإستر لتنظيم نقل المعادن مما يميزه عن عن البلمرات الأخرى. وتحوي الفروع الجانبية على الجانب تحتوي على مركب COOH وNH2 المتكونة من حلزات ألفا وصفائح البيتا يتفاعل مركب NH2 مع الزنك وCOOH الذي تتفاعل مع الحمض DnaB-ID. وتختلف تناسخ هذه العمليات بين البكتيريا والفيروسات المتنوعة حيث يساهم البريميز في توصيل الهيليكاز في الفيروسات مثل بكتريا الفا تيسبعة . ، وفي الفيروسات مثل فيروس الهربس البسيط (هامبورغ - 1)، يمكن للبريميز حتىقد يكون مركبات مع الهيليكاز وي يستخدم مركب البريميز هيليكاز لإرخاء الحمض النووي ds وتجميع الخيوط المعلقة باستخدام الحمض النووي التمهيدي ومعظم التجميعات المتكونة من البريميز عددها اثنان أوثلاثة.
الأنواع
- dnaG
روابط ذات صلة
- منطق، نظرة عامة عن تكوين البريميز ووظائفة(1995
- نطقب:الحمض النووي MeSH والبريميز
- {{يوتيوب|teV62zrm2P0|التناسخ في الحمض النووي من
مسقط :Freesciencelectures.com
- [http://proteopedia.org/wiki/index.php/2haj بروتيبيديا: المجال المنظم هيليكاس لبريميزEscherichia coli
بروتيبيديا: خليط بين الهيليكاس DnaB والبريميز DnaG
المراجع
- ↑ Griep, Mark A. (1995). "Primase Structure and Function". Indian Journal of Biochemistry & Biophysics. 32 (4): 171–8. PMID 8655184.
- ↑ Keck, James L. , and Daniel D. Roche, A. Simon Lynch, James M. Berger. (2000). "Structure of the RNA Polymerase Domain of E. coli Primase". Science. 282 (5462): 2482–6. PMID 10741967. صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
-
↑ Lee, Jong-Bong , and Richard K. Hite, Samir M. Hamdan; et al. (2006). "DNA primase acts as a molecular brake in DNA replication". Nature. 436 (7076): 621–4. doi:10.1038/nature04317. PMID 16452983. Explicit use of et al. in:
|مؤلف=
(مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link) - ↑ Cavanaugh, Nisha A., and Robert D. Kuchta (2009). "Initiation of New DNA Strands by the Herpes Simplex Virus-1 Primase-Helicase Complex and Either Herpes DNA Polymerase or Human DNA Polymerase alpha". J. Biol. Chem. 284 (3): 1523–32. doi:10.1074/jbc.M805476200. PMC 2615532. PMID 19028696. صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
نطقب:Polymerases نطقب:DNA replication
نطقب:Transferase-stub [[تصنيف:EC 2.7.7 ]]
التصنيفات: تنسخ الحمض النووي الريبوزي منقوص الأكسجين, EC 2.7.7, صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون, أخطاء CS1: استخدام صريح للوسيط et al., قالب تصنيف كومنز بوصلة كما في ويكي بيانات, بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي/مقالات متعلقة, بوابة الكيمياء الحيوية/مقالات متعلقة, جميع المقالات التي تستخدم شريط بوابات